Fleischzartmacher – Pflanzliche proteolytische Enzyme

B.Sc. Anna-Lisa Kratzel
Fleischzartmacher –
Pflanzliche proteolytische Enzyme
Teil 1
Das Lebensmittel Fleisch nimmt nahezu innerhalb der gesamten Weltbevölkerung einen hohen ernährungsphysiologischen
Stellenwert ein. Dabei sind insbesondere der Genuss und die Freude beim Verzehr dieses Lebensmittels von großer Bedeutung für die Gesellschaft. Aus diesem Grund stellt das Qualitätskriterium Fleischzartheit mittlerweile das wichtigste sensorische Merkmal für den Verbraucher dar. Der Genußwert des Fleisches wird durch die sensorische Eigenschaft der Zartheit erheblich gesteigert. Zartes Fleisch ist mürbe und locker, beim Kauvorgang angenehm weich und zergeht dabei bestenfalls auf der Zunge. Der Verbraucher hat hohe Erwartungen an das Lebensmittel Fleisch und fordert die Qualitätseigenschaft Fleischzartheit von der Lebensmittelindustrie ein. Natürlich stellt sich die Frage, auf welche Weise Fleisch zart
und mürbe wird und welche Möglichkeiten die Fleischindustrie besitzt, um Fleisch eben diese Konsistenz zu verleihen. Verfügt die Natur in Kooperation mit der Industrie über Alternativen zur natürlichen Fleischreifung, um den Ansprüchen und
Wünschen der Konsumenten gerecht zu werden?
Die nun folgende geschichtliche Anmerkung trägt zur Illustration der
genannten Thematik bei: Während
des Zweiten Weltkrieges kämpften
englische Truppen gegen ihre starken
Gegner in Asien. Nach länger anhaltenden Kämpfen zog sich ein Teil der
englischen Truppen in den dichten
Dschungel zurück, um sich vor den
Feinden zu verstecken. Dabei stießen die ausgehungerten Soldaten
auf eine Ananasplantage und ernährten sich in den nächsten Tagen
nur von dieser Frucht. Nach einem
Zeitraum von ungefähr zehn Tagen
und ausschließlichem Verzehr der
frischen Ananas, fielen den Soldaten die Zähne aus. Was war passiert? Ein natürlicher Inhaltsstoff
der Ananas, nämlich das proteolytische Enzym Bromelain, gibt den
entscheidenden Hinweis.
Pflanzliche Proteasen
Das Nahrungsmittel Fleisch wird
nicht nur durch die während der
Fleischreifung ablaufenden proteolytischen Prozesse der Calpaine
und Cathepsine weich und zart.
Mit Hilfe von hydrolytisch wirksamen pflanzlichen Proteasen, sogenannten Tenderizern oder Zartmachern, können ähnliche Ergebnisse bezüglich der Fleischzartheit
erreicht werden. Der Einsatz dieser
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Enzyme soll eine drastische Verkürzung der Reifungszeit bis hin zu ihrer kompletten Einsparung bewirken und somit eine Kostensenkung begünstigen. Darüber hinaus
sollen sich die enzymbehandelten
Produkte durch eine noch bessere
Zartheit auszeichnen. Nach Buckenhüskes handelt es sich bei diesem
Prozess, im Gegensatz zur natürlichen Fleischreifung, um eine mit
Hilfe von Enzympräparaten nach-
geahmte, aber ebenfalls auf natürliche Art und Weise ablaufende Fleischreifung. Von einer künstlichen Fleischreifung kann somit
nicht gesprochen werden. Denn
der Prozess der Fleischreifung mit
Hilfe pflanzlicher Proteasen stellt
nach wie vor ein natürliches technologisches Verfahren dar.
Bei den zum Einsatz gelangenden
pflanzlichen Proteasen handelt es
sich um Papain aus der Papaya,
Bromelain aus der Ananas, Ficin
aus der Feige und neuerdings auch
um Actinidin aus der Kiwi-Frucht.
In vielen Ländern Europas ist ihr
gewerbsmäßiger Einsatz verboten,
beispielsweise in Deutschland und
Österreich. Jedoch ist ihre Verwendung in den großen Industrienationen USA, China und Japan erlaubt. Dabei kann das Fleisch auf
unterschiedlichste Art und Weise
mit den verschiedenen proteolytischen Enzymen behandelt werden. Das Zartmachen von Fleisch
mit diesen Enzympräparaten ist
vor allem in Ländern mit einem
hohen Fleischkonsum, insbesondere Rindfleisch, von Interesse. Die
größte Menge der Tenderizer gelangen aus diesem Grund in den
USA zum Einsatz. Allein der Verbrauch von Papain belief sich dort
jährlich auf mehr als 100 t. Während der Jahre hat sich in den USA
der Bedarf an Papain noch gesteigert. Im Jahr 2005 betrug die
zum Zartmachen von Fleisch verbrauchte Menge an Papain zirka 200 t. Rund ein Drittel dieser
Menge findet dabei Anwendung
im privaten Haushalt. Unter anderem sind aus diesen Gründen die
bedeutendsten Arbeiten und Forschungen über Tenderizer in den
USA durchgeführt worden.
Das Enzym Papain aus
Carica papaya
Bei der Papaya handelt es sich um
eine melonenartige Beerenfrucht.
Sie wird auch als Baummelone oder
Engelsfrucht bezeichnet. Optisch
zeichnet sie sich durch eine eiförmiglängliche Form und eine gelblichgrün bis orangene Färbung aus. Sie
verfügt über eine glatte oder rauhe
dünne Schale. Reife Papayas ähneln
im Geruch Aprikosen. Das saftigsüße, gelb bis rot gefärbte Fruchtfleisch gleicht dem Geschmack einer Mischung aus Himbeere, Melone, Birne und Waldmeister. Bei den
Hauptaromakomponenten handelt
es sich um Linalool und deren Derivate. Die Früchte können bis zu
25 cm groß werden und je nach
Sorte, ein Gewicht von 400 g bis
1 kg ausbilden. Papayas stammen
von der bis zu 10 m hohen krautigen Melonenbaumstaude Carica
papaya ab. Die Früchte sind in den
tropischen- und subtropischen Regionen Amerikas beheimatet. Brasilien, Costa Rica, Florida, Ghana,
Hawaii, Indien und Sri Lanka zählen zu den bedeutendsten Anbauländern. Die Papaya-Frucht zeichnet sich durch relativ niedrige Natrium- und Energiegehalte aus und
verfügt über ein Reichtum an Kalium und Vitamin C.
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Von weitaus größerem Interesse als
der frische Verzehr der Papayas, ist
die Verwendung der noch unreifen
Früchte zur Gewinnung von Papain. Bei Papain handelt sich um einen aus dem Milchsaft der Papaya gewonnen Komplex aus Proteasen. Dieser setzt sich aus der Papaya-Peptidase I und dem Chymopapain, der Papaya-Peptidase II, zusammen. Bei der Papaya-Peptidase
I (EC 3.4.22.2, Mr 23 900) handelt
es sich um eine Cystein-Endopeptidasen. Cys-25 und His-159 sind
im aktiven Zentrum des Enzyms
lokalisiert. Insgesamt besteht es
aus 212 Aminosäuren und verfügt
über 4 Disulfidbrücken. Chymopapain (EC 3.4.22.6, Mr 35 000) ähnelt der Papaya-Peptidase I in seinem Aufbau und Eigenschaften.
Auch wenn zumeist von Papain gesprochen wird, bildet Chymopapain die Hauptkomponente des Papayamilchsaftes. Aufgrund seiner
besseren Temperaturstabilität und
des pH-Optimums, wird dem Chymopapain die Hauptwirkung beim
Zartmachen von Fleisch zugeschrieben. Papain wird aus der unreifen
Frucht gewonnen. Diese verfügt über
einen höheren Gehalt an Papain.
Durch den Einsatz nichtmetallischer
Werkzeuge wird die Haut der Papaya angeschnitten und der proteasehaltige Milchschleim, sogenannter
Papayotin, entnommen. Während
der Milchsaft anschließend für eine
gewisse Zeit an der Luft steht, koaguliert er. Nach der weiteren Aufarbeitung kann schließlich ein direkt einsatzfähiges Rohpräparat in
Form eines getrockneten Extraktes
erzielt werden. Dieses Enzympräparat, bestehend aus Papain I und
Chymopapain, wird hauptsächlich
zum Zartmachen von Fleisch verwendet. Bei Papain handelt es sich
sogar um den am häufigsten auf
dem gewerblichen Markt und privaten Haushalt befindlichen und
verwendeten Fleischzartmacher.
Papayas und Papain gelangen auch
in der Medizin zum Einsatz. Das Enzym Papain wird zur Unterstützung
der Verdauung und für die enzymatische Wundreinigung eingesetzt, wobei abgestorbenes Gewebe abgebaut wird. Chymopapain
gelangt zur Heilung von Bandschei-
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benschäden zum Einsatz. Getrockneten Papayas wird eine hepatoprotektive Wirkung zugesprochen,
wohingegen der Papayasaft über
eine mögliche blutdrucksenkende
Wirkung verfügen soll. Das in den
Blättern und Samen der Papaya lokalisierte Alkaloid Carpain wird in
der Medizin als harntreibende Substanz und Herzstärkungsmittel eingesetzt. Auch in anderen Industriezweigen erfährt Papain eine breite
Anwendung. Unter anderem handelt es sich hierbei um Waschmittel und Reiniger zur Entfernung
von proteinhaltigem Schmutz in
der Textil-Industrie, die Zubereitung- und Aufarbeitung in der Leder-Industrie und der Einsatz von
Papain zur Qualitätssteigerung in
der Tabak-Industrie. Papain findet
im Ausland auch Verwendung für
das Klären von Bier. Diese Anwendung ist in Deutschland jedoch verboten. Auch bei der Herstellung von
Brot- und Hartkeksen gelangt Papain zum Einsatz, um die hierfür benötigten Mehle mit niedrigen Klebergehalten herzustellen.
Das Enzym Bromelain aus
Ananas comosus
Bei der Ananas handelt es sich um
eine fleischige Scheinfrucht. Sie entstammt der Staude Ananas comosus und gehört zur Familie der Bromeliaceaea. Ursprünglich stammt
die Ananas aus Brasilien und ist somit in Südamerika beheimatet. Auf
einem kurzen Stamm bildet sich eine
Blattrosette mit bis zu einen Meter
langen Blättern aus. In der Mitte
wächst ein zirka 30 cm langer Blütenstand mit nahezu hundert Blüten. Die Ananas-Frucht kann ein Gewicht von bis zu 0,5 bis 5,0 kg ausbilden und besteht aus der fleischig
umgebildeten Blütenachse. Diese
verwächst mit den fleischigen Teilen
der Einzelblüten, die sich ebenfalls
auf dem kurzen Stamm der Staude befinden. In der Mitte verholzt
die Frucht. Die Hauptaromakomponenten des gelben Fruchtfleisches
der Ananas bilden schwefelhaltige
Fruchtester und Lactone. Die mittelamerikanische Kulturpflanze wird
seit dem 15. Jahrhundert weltweit
in den Tropen angebaut. Neben
Hawaii zählen die Azoren, Sri Lan-
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ka, Borneo, Madagaskar, die Philippinen und Mittelamerika zu den
wichtigsten Anbau- und Exportgebieten der Ananas. Hauptsächlich
wird die Ananas zur Herstellung von
Nasskonserven, Saft und Multivitamingetränken benötigt.
Seit den 30er Jahren wird zunehmend auch ein proteolytisches Enzymgemisch aus der Ananas gewonnen und gelangt für verschiedenste
Zwecke zum Einsatz. Bei diesem Enzymgemisch handelt es sich um verschiedene Cystein-Endopeptidasen.
Zum einen gibt es Stem-Bromelain
(EC 3.4.22.32), das aus den Stengeln der Ananas gewonnen wird.
Zum anderen gibt es Fruit-Bromelain (EC 3.4.22.33), Ananain (EC
3.4.22.31) und Comosain. Diese
Enzyme stammen aus den Früchten der Ananas-Pflanze. Die proteolytischen Enzyme sind im Stiel,
den Blättern sowie der reifen Frucht
enthalten. Am stärksten ist die proteolytische Aktivität von Bromelain,
das aus der reifen Frucht gewonnen wird. Bis auf Ananain besitzen
diese Enzyme sehr ähnliche Strukturen. Gemäß der Bezeichnung SHProteasen, handelt es sich hierbei
um Glykoproteine (Mr 33 000) mit
einer Thiol-Gruppe im aktiven Zentrum. Bromelain wird in den verschiedensten Formen zum Zartmachen von Fleisch verwendet, beispielsweise in Form von angeritzten Blättern, rohen Fruchtscheiben
oder als Trockenpräparate. In der
Lebensmitteltechnik wird Bromelain zur Herstellung von Proteinhydrolysaten und zur Kältestabilisierung von Bier eingesetzt. Hierbei spalten die Enzyme biereigene
Proteine, die in Zusammenhang
mit Gerbstoffen Fällungsreaktionen
auslösen und den Biertrub verursachen. Diese Trübungen werden
durch die Enzyme verhindert. Der
Prozess des chill proofing ist ebenso wie das Zartmachen von Fleisch
mit Hilfe der proteolytischen Enzyme
in Deutschland verboten.
Auch in der Medizin gelangt Bromelain auf vielfältige Weise zum Einsatz. Aufgrund seiner pharmakologischen Wirkung wird diese Substanz
zur Hemmung des Wachstums von
Krebszellen eingesetzt. Bei Verdau-
ungsbeschwerden dient Bromelain
als Verdauungshilfe. Aufgrund seiner entzündungshemmenden Wirkung gelangt es bei der Wundheilung und bei Sportverletzungen zum
Einsatz. Bromelain ist als Antiphlogistikum im Handel erhältlich. Pharmakologisch wirkt Bromelain durch
seinen Einfluss auf die Arachidonsäure-Kaskade. Dies ermöglicht seinen weitreichenden medizinischen
Einsatz. Frischer Ananassaft kann
aufgrund des natürlich vorkommenden Enzyms Bromelain medizinisch beim sogenannten „Steakhouse-Syndrom“ eingesetzt werden. Hierbei sitzt ein Fleischbolus
unverrückbar in der Speiseröhre
fest und verengt diese. Die Auflösung des Fleischbolus erfolgt über
die Einnahme des frischen Ananassaftes. Das in ihm enthaltene
proteolytische Enzym Bromelain
sorgt für die Zersetzung und Auflösung des Fleischbolus und löst somit
den lebensgefährlichen Krampf der
Speiseröhrenperistaltik. Auch Kiwisaft könnte diesen medizinisch lebenswichtigen Eingriff ermöglichen.
Das Enzym Ficin aus
Ficus latex
Bei dem Feigenbaum handelt es
sich um eine sehr alte Kulturpflanze. Bereits 1500 v. Chr. kannten
und nutzten die Assyrer und Ägypter diese Frucht. Erst gegen Ende
des 19. Jahrhunderts wurden Feigen für den gewerbsmäßigen Handel angebaut. Die Feige ist im Orient beheimatet und wird hauptsächlich im Mittelmeerraum, Afrika
und Westasien angebaut. Es handelt sich um eine Scheinfrucht, bestehend aus der fleischig verdickten Blütenstandsachse des bis zu
10 m hohen Feigen-Baumes Ficus
carica. Feigen-Früchte weisen eine
birnen- bis tropfenförmige Form
auf, sind 3 - 10 cm lang und dabei 4 - 7 cm breit. Die Epidermis
kann unterschiedliche Färbungen
aufweisen, von grün über gelblich
bis rotbraun oder dunkelviolett. Diese rot bis violetten Färbungen werden durch Cyanidine hervorgerufen, ein natürlicher Pflanzenfarbstoff. Das Fruchtfleisch der Feige
weist eine weiße bis leicht bräunliche sowie rosa bis rote Farbe auf.
Darüber hinaus ist es süßlich, aromatisch und sehr mineralstoffreich.
Es enthält kleine Steinfrüchte, die
der Feige ihren leicht mußigen Eigenschaften verleihen. Das Feigenaroma entsteht durch die Sherrylactone 5-Hydoxy-4-hexanolid und
das korrespondierende Keton Soleron, 5-Keto-4-hexanolid. Aufgrund
ihres hohen Zuckergehaltes sind die
Feigen sehr nahrhaft. Der Feigenbaum blüht und trägt bis zu dreimal im Jahr. Am schmackhaftesten
sind die von April bis Juni wachsenden Frühfeigen. Von Juni bis September können die Sommerfeigen
geerntet werden, sie sind am ertragreichsten. Die minderste Qualität weisen die Spätfeigen auf, die
von September bis Januar geerntet
werden können.
Von besonderer Bedeutung ist, dass
die unreifen Feigen-Früchte einen
scharf schmeckenden Milchsaft,
den Ficus latex, enthalten. In diesem Milchsaft befindet sich das proteolytische Enzym Ficin. Dieses Enzym ist in seiner Struktur und Eigenschaft dem Papain und Bromelain
sehr ähnlich. Es wird ebenfalls als
Zartmacher für Fleisch eingesetzt,
allerdings in geringeren Umfang.
Bei der Substanz Ficin (EC 3.4.22.3)
handelt es sich um eine Cystein-Endopeptidase mit einem Molekulargewicht von 23 800. Zur Aktivität
benötigt Ficin, ähnlich wie Papain
und Bromelain, eine SH-Gruppe im
aktiven Zentrum. Aus einer frischen,
10 - 15 g wiegende Feige, werden
zirka 100 - 150 mg Ficin gewonnen.
Durch Anschneiden der Sprossachsen tritt der Saft aus dem pflanzlichen Gewebe aus. Nach Abtrennung der kautschukartigen Masse
und Fällung der Proteine mit organischen Lösungsmitteln wird durch
weitere Aufarbeitungen das Ficin
gewonnen. Bei dem als Fleischzartmacher zum Einsatz gelangendem
gewerblichen Produkt, handelt es
sich zumeist um ein durch Filtration
und Trocknung des Ficus latex gewonnenes hygroskopisches Pulver.
Die Feigen und das proteolytische
Enzym Ficin werden in den verschiedensten Industriezweigen eingesetzt. In der Lebensmittelindustrie
haben getrocknete Feigen interna-
tional wirtschaftlich einen höheren
Stellenwert als frische Feigen. Diese werden zu Brot, Kompott, Konfitüre und Konzentraten verarbeitet. Aus Feigen kann ebenfalls ein
Kaffee-Ersatzstoff hergestellt werden, der sogenannte Feigenkaffee.
Aufgrund des hohen Faserstoffanteils wirken Feigen leicht laxierend. Somit gelangen sie auch als
mildes Laxans in der Pharmakologie zum Einsatz. Aus dem Milchsaft
verschiedener Feigen-Arten lässt
sich nicht nur das proteolytische
Enzym Ficin sondern auch eine ßSitosterol-reiche kautschukartige
Latices gewinnen. Auch die Protease Ficin gelangt vielfach in verschiedenen Industriezweigen zum
Einsatz. In der Lebensmittelindustrie wird das Enzym zur Herstellung von Bier, und Käseprodukten
eingesetzt, währenddessen in der
Leder- und Textil-Industrie mit Hilfe von Ficin verfilzungsfreie Wolle
gewonnen wird. Aufgrund seiner
antihelminitischen Wirkung wird Ficin in der Medizin zur Behandlung
von Trichuris verwendet. Mit Ficin
behandeltes Fleisch kann auch gesundheitsfördernde Eigenschaften
aufweisen. Einige durch Ficin freigesetzte Peptide verfügen über die Eigenschaft, das blutdrucksteigernde
Angiotensin-konvertierendes Enzym ACE zu inhibieren. Darüber
hinaus wird durch die Proteolyse γ-Aminobuttersäure freigesetzt.
GABA kann als Wirkstoff den Blutdruck senken und die Gehirnfunktionen verbessern. Ll et al. bezeichnen aus diesem Grund mit Ficin behandeltes Fleisch als gesundheitlich
funktionale Fleischprodukte.
Das Enzym Actinidin aus
Actinidia chinensis
Die Kiwi wird auch als Chinesische
Stachelbeere bezeichnet. Bei der
Kiwi handelt es sich um eine ovale bis längliche, 6 - 8 cm große
Frucht, die durchschnittlich 5 cm
dick ist. Die Beerenfrüchte können
ein Gewicht von 65 bis 100 g erreichen und entstammen dem Kletterstrauch Actinidia chinensis Planch.
Sie werden zur Familie der Actinidiaceae, den Strahlengriffelgewächsen, zugeordnet. Die dünne, entweder kurzborstige Schale der Va-
rietät deliciosa oder glatte Schale
der Varietät chinensis ist zunächst
grün und färbt sich erst im Laufe
der Reifung rotbraun. Das saftige
und aromatische Fruchtfleisch ist
entweder grün oder gelblich gefärbt. In der Mitte befindet sich
das weiße Columella, das zusätzlich von vielen kleinen schwarzen
Samen umrandet wird. Die grüne
Farbe ist auf den hohen Gehalt an
Chlorophyll a und b zurückzuführen. Darüber hinaus verfügt die KiwiFrucht über einen sehr hohen Gehalt an Ascorbinsäure, Calciumoxalaten sowie verschiedenen phenolischen Verbindungen. Geschmacklich gleicht die Kiwi-Frucht einer Mischung aus Stachelbeere, Melone
und Erdbeere. Bei der wahrnehmbaren grünen Komponente der unreifen Frucht handelt es sich um (E)2-Hexenal und Hexanal. Während
der Reifung nimmt die Konzentration der Aldehyde ab und die Gehalte der Ester zu, insbesondere
Methyl- und Ethylbutaonat. Darüber hinaus sind die Terpene Limonen und ß-Damascenon von Relevanz. Die Kiwi-Frucht stammt ursprünglich aus Zentralchina. Vor
über 90 Jahren wurden Kiwis fast
ausschließlich in Neuseeland und
China angebaut. Bei den Hauptanbau- und Exportländer handelt
es sich heutzutage um Neuseeland,
Südafrika, Kenia, Brasilien, Israel
und Südeuropa. In erster Linie werden Kiwis frisch verzehrt. Darüber
hinaus werden sie auch zu Gelee,
Konfitüren und Kompott weiterverarbeitet. In der Getränkeindus-trie
erfolgt ihr Einsatz zur Herstellung
von Fruchtsaft- und Multivitamingetränken. Die Weltproduktion der
Kiwis liegt bei zirka 900.000 t/a, dabei stammt die Hälfte der Produktion aus Italien und Neuseeland. Bis
Anfang der 90er Jahre gab es einen
deutlichen Nachfrageaufschwung
für die Kiwi, der allerdings in letzter
Zeit nachließ. Den zurzeit eher stagnierenden Umsatz soll die aromatintensive gelbfleischige Kiwi wieder steigern.
dase mit einem Molekulargewicht
von 28 000 Da. Actinidin ähnelt in
Struktur und Eigenschaft dem Papain, Bromelain und Ficin. Zur Aktivität benötigt es ebenfalls eine
Sulfhydrylgruppe im aktiven Zentrum. Das Fruchtfleisch der Kiwi
weist die größte Actinidin-Aktivität auf, gefolgt von der Samenzone und dem Endokarp. Die Kiwi
kann analog zu Papaya, Ananas
und Feige zur Gewinnung pflanzlicher Proteasen herangezogen werden. Besonders in Ländern, in denen der Anbau von Papaya, Ananas und Feigen nicht möglich ist,
wird auf diese Weise durch die Kiwi
ein neuer Markt erschlossen. Nicht
mehr für den Handel geeignete Kiwi-Früchte sind aber noch industriell für die Fleischindustrie verwertbar. Für das in der Lebensmittelindustrie eingesetzte Verfahren des
Zartmachens von Fleisch mit Hilfe
der pflanzlichen Proteasen Papain, Bromelain und Ficin stellt das
In Teil 2 unserer Serie über Enzyme
beschäftigen wir uns in der nächsten Ausgabe des Hygiene Reports
mit der proteolytischen Wirkunsgweise der genannten Enzyme.
Literaturnachseise auf Anfrage!
Auch erst seit kürzerer Zeit wird aus
der Kiwi-Frucht das proteolytische
Enzym Actinidin (EC 3.4.22.14) gewonnen. Hierbei handelt es sich um
eine pflanzliche Cystein-Endopepti-
NE404_Salmonella Ad_DE.indd 1
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eiweißspaltende Enzym Actinidin
somit eine neue und interessante
Alternative dar. Dabei verfügt Actinidin als Fleischzartmacher über
besondere Eigenschaften und Vorteile gegenüber den schon etwas
länger bekannten pflanzlichen Proteasen Papain, Bromelain und Ficin.
5/5/2010 11:58:38 AM
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